Kāda aminoskābe stabilizē proteīna terciāro struktūru?

2024 Autors: Miles Stephen | [email protected]. Pēdējoreiz modificēts: 2023-12-15 23:38

Šīs mijiedarbības ir iespējamas, salokoties līdz olbaltumvielu ķēdei, lai tuvinātu attālās aminoskābes. 2. Terciāro struktūru stabilizē disulfīda saites, jonu mijiedarbība, ūdeņraža saites , metāliskās saites un hidrofobās mijiedarbības.

Tikai tā, kādas mijiedarbības stabilizē proteīna terciāro struktūru?

Galvenais spēks, kas stabilizē terciāro struktūru, ir hidrofobā mijiedarbība starp nepolārajām sānu ķēdēm proteīna kodolā. Papildu stabilizējošie spēki ietver elektrostatisko mijiedarbību starp pretēja lādiņa jonu grupām, ūdeņraža saites starp polārajām grupām un disulfīds obligācijas.

Var arī jautāt, kura no šīm aminoskābēm ir iesaistīta kovalentajā saitē, kas stabilizē daudzu proteīnu terciāro struktūru? Tāpat kā ar disulfīda tiltiem, šie ūdeņraža saites var apvienot divas ķēdes daļas, kas atrodas zināmā attālumā secības ziņā. Sāls tilti, jonu mijiedarbība starp pozitīvi un negatīvi lādētām vietām aminoskābju sānu ķēdēs, arī palīdz stabilizēt proteīna terciāro struktūru.

Ņemot to vērā, kā aminoskābes ietekmē proteīna terciāro struktūru?

Reiz nepolārais aminoskābes ir izveidojuši nepolāro kodolu olbaltumvielas , vājie van der Vāla spēki stabilizē olbaltumvielas . Turklāt ūdeņraža saites un jonu mijiedarbība starp polārajām, lādētajām aminoskābes veicināt terciārā struktūra.

Kā tiek uzturēta proteīna terciārā struktūra?

Paskaidrojums: terciāro struktūru stabilizē vairākas mijiedarbības, īpaši sānu ķēdes funkcionālās grupas, kas ietver ūdeņraža saites , sāls tilti, kovalentie disulfīda saites un hidrofobās mijiedarbības.